É razoável pensar que a vida só é possível devido à processos bioquímicos, como quebra de nutrientes para obtenção de energia, construção do DNA e contração muscular. Sendo que essas e tantas outras reações bioquímicas são catalisadas por enzimas, é possível notar a grandiosa importância das mesmas. Seu grande impacto em diversos processos vitais as fazem extremamente relevantes na área médica e farmacêutica, como alvos de agentes farmacológicos, por exemplo, assim como na indústria alimentícia e na biotecnologia.
Quase todas as enzimas são proteínas, com a exceção de alguns RNA catalíticos, muitas vezes chamados de ribozimas. Proteínas são macromoléculas biológicas construídas a partir de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas, que se arranjam estruturalmente em vários níveis de complexidade, sendo a estrutura quaternária fundamental para a função de uma enzima.
A catálise enzimática é altamente eficaz e envolve a conversão de um ou mais substratos em um ou mais produtos. Geralmente esse processo ocorre pelo aumento da velocidade das reações por um fator de 10⁶ ou mais, sem consumo ou alteração permanente da enzima. Além de alta eficácia, as enzimas também apresentam alta seletividade com relação ao seu substrato específico ou um pequeno grupo de substratos intimamente relacionados.

Muitas enzimas têm nomes comuns que lhes foram designados assim que descobertas. Os pesquisadores da época adotaram o sufixo -ase logo após uma descrição do tipo de reação catalisada, como por exemplo as desidrogenases, que são enzimas que removem átomos de hidrogênio. Com o avanço na área enzimática, surgiu a necessidade de um sistema de nomenclatura inequívoco, que foi criado pela International Union of Biochemistry. Apesar de muitas vezes os nomes comuns ainda serem utilizados, todas as enzimas têm um nome formal e um número EC (do inglês enzyme commission) que identificam o tipo da reação catalisada e os substratos envolvidos. Nesse sistema, as enzimas são agrupadas em seis classes: oxidorredutases, que catalisam oxidações e reduções; transferases, que catalisam a transferência de grupos entre moléculas; hidrolases, que catalisam a clivagem hidrolítica de ligações covalentes; liases, que catalisam a clivagem de ligações covalentes por eliminação de átomo, gerando duplas ligações; isomerases, que catalisam alterações geométricas ou estruturais dentro de uma molécula; e por fim, as ligases, que catalisam a ligação de moléculas nas reações acopladas à hidrólise do ATP.
Muitas enzimas necessitam de estruturas não proteicas para exercerem atividade catalítica, denominadas cofatores, coenzimas e grupamentos prostéticos. Os cofatores geralmente são íons metálicos e, quando moléculas orgânicas ou metalorgânicas, dá-se o nome de coenzima. As coenzimas também agem como transportadores de substrato dentro da célula e a maioria delas é derivada de vitaminas, sendo de extrema importância sua presença na dieta. Ambos cofator e coenzima ligam-se de forma reversível e transitória à enzima, o que os diferem do grupamento prostético. Estes estão firmemente integrados na estrutura de uma enzima, sendo os íons metálicos os mais comuns. Uma enzima completa cataliticamente ativa é denominada holoenzima e sua parte proteica, apoproteína.
De forma simplificada, as enzimas aumentam a velocidade das reações ao proporcionar um ambiente específico para que tal reação ocorra. O sítio ativo da enzima, nome dado à porção na qual o substrato se liga, atua como sítio de reconhecimento e coloca os substratos de forma que facilite sua transformação em produtos. O complexo enzima-substrato, divulgado por Fisher como “modelo chave e fechadura”, é fundamental para a ação enzimática e será aqui referido como complexo ES. É importante destacar que a ligação de substratos em enzimas induz alterações conformacionais, chamado modelo de ajuste induzido.
As taxas das reações químicas são significativamente melhoradas pelas enzimas através do emprego de múltiplos mecanismos. É possível identificar principalmente a catálise por proximidade, acidobásica, por tensão, covalente e por íons metálicos.

Algumas moléculas são capazes de inibir a atividade enzimática através de interações fracas e até mesmo pela formação de ligações covalentes. Àquelas que se assemelham estruturalmente ao substrato da enzima (análogos) dá-se o nome de inibidores competitivos. Neste tipo de inibição, o inibidor liga-se ao sítio ativo da enzima, bloqueando o acesso pelo substrato, ou seja, diminui o número de moléculas de enzima livres disponíveis para formar o complexo ES. O aumento na concentração do substrato é capaz de superar o efeito dos inibidores competitivos e a quantidade exata depende da afinidade de ambos inibidor e substrato pela enzima. A inibição enzimática também pode ser não competitiva. Nesses casos a ligação do inibidor não impossibilita a ligação do substrato, porém afeta a eficiência da transformação de substrato em produto. Tais inibidores geralmente não possuem semelhança estrutural com o substrato. Algumas vezes, a afinidade pelo substrato não é afetada após ligação com o inibidor, mas a velocidade da reação torna-se desprezível. Já na inibição não competitiva complexa, a afinidade enzima-substrato é afetada pelo inibidor.
As inibições descritas até o momento tratam-se de mecanismos reversíveis, onde os inibidores formam um complexo dinâmico dissociável com a enzima. No entanto, a modificação química de uma enzima pode levar à inibição irreversível da mesma. Geralmente ocorre pela formação ou quebra de ligações covalentes com resíduos de aminoácidos essenciais para sua função. Ainda, há mais uma forma de inibição enzimática que utiliza os chamados inibidores suicidas. Estes são análogos especializados do substrato, que se ligam ao sítio ativo da enzima e sofrem catálise, sendo transformados em uma molécula reativa que se liga covalentemente à enzima, bloqueando sua função.
Devido à grande importância das enzimas na regulação metabólica e manutenção da homeostasia, os organismos possuem mecanismos de regulação enzimática altamente especializados.